بررسی مکانیسم اثر بتا-کازئین بر روی تشکیل، تجمع و رسوب فیبریلهای آمیلوئیدی 1-40 aβ

بیماری آلزایمر یک اختلال عصبی پیش رونده و برگشت ناپذیر است و این بیماری از نگرانی های اجتماعی و اقتصادی در کشورهای توسعه یافته و در حال توسعه است. دو نشانه پاتولوژیکی این بیماری پلاک های بتا آمیلوئیدی خارج سلولی و نوروفیبریلاری تانگلهای درون سلولی است.)40-1amyloid beta (a? حاصل پردازش amyloid precurcer protein (app) است.) ?-casein (?-cnپروتئین شیر می باشد و دارای عملکرد چاپرونی است. این مولکول دارای توالی تکراری زیادی از پرولین است که نسبت به دیگر کازئین ها، ?-cn بیشتر هیدروفوب است. در این مطالعه به بررسی اثر چاپرونی ?-cn برروی تشکیل، تجمع و رسوب یکی از بتا آمیلوئید های دخیل در بیماری آلزایمر(40-1a?) پرداخته شده است. تشکیل فیبریل 40-1a? و تاثیر ?-cn در مهار تشکیل آن با استفاده از روش باند شدن تیو فلاوین تی و تکنیک باند شدن ansو تغییرات ساختاری با تکنیک دو رنگ نمایی حلقوی و شکل فیبریل ها با میکروسکوپ الکترونی گذاره مورد بررسی قرار گرفت. داده های حاصل از تیوفلاوین تی نشان می دهد که در حضور ?-cn نمونه های حاصل از انکوباسیون 40 -1a? به مدت 4 روز در دمای c ?37 کاهش قابل ملاحظه ای در شدت فلورسانس دارند که با افزایش غلظت ?-cn این کاهش بیشتر شده است که بیانگر کاهش در تشکیل آمیلوئید می باشند. بر اساس نتایج حاصل از ans مشخص شد که ?-cn میزان هیدروفوبیسیته در معرض 40-1a? را که موثر در تشکیل فیبریل پروتئینی می باشد را کاهش می دهد. در بررسی ساختار دوم این پروتئین به وسیله تکنیک دو رنگ نمایی حلقوی نیز ?-cn با اتصال و تغییر ساختار 40-1a? تشکیل فیبریل آمیلوئیدی 40-1a? را مهار می کند. نتایج آزمایش نتایج حاصل از میکروسکوپ الکترونی گذاره نشان داده است که ?-cn به طور قابل ملاحظه ای شمار فیبریل های 40-1a? و همچنین اندازه آنها را کاهش داده است. این نتایج نشان می دهد در شرایط آزمایشگاهی ?-cn به فیبریل های 40-1a? باند می شود و از تغییر ساختار و تشکیل فیبریل آمیلوئید40-1a? جلوگیری می کند این روش ممکن است در شناسایی چاپرون های جدید برای درمان بیماری آلزایمر مفید باشد.